Аминоацил –тРНК синтетазы

Биология » Биосинтез белка и его регуляция » Аминоацил –тРНК синтетазы

В цитозоле клеток 20 различных аминокислот присоединяются a-карбоксильной группой к 3¢-гидрофильному акцепторному концу соответствующих тРНК с образованием сложноэфирной связи. Эти реакции катализирует семейство ферментов, носящее название аминоацил –тРНК синтетаз. Каждый член этого семейства узнает только одну определенную аминокислоту и те тРНК, которые способны связываться с этой аминокислотой. Из этого следует, что в группу тРНК синтетаз входит 20 различных ферментов. Они осуществляют активацию аминокислот в 2 стадии: на первой стадии аминокислота присоединяется к ферменту и реагирует с АТФ с образованием богатого энергией промежуточного соединения –аминоацил АМФ. На второй стадии аминоацильный остаток аминоациладенилата, оставаясь связанным с ферментом, взаимодействует с молекулой соответствующей тРНК с образованием аминоацил тРНК.

Для каждой аминокислоты существует свой фермент — своя аминоацил тРНК синтетаза: для глутамата — глутамил-тРНК синтетаза, гистидина — гистидил-тРНК синтетаза и т.д.

Аминокислоты присоединяются к 3'- или 2'-ОН группам рибозы на З'-конце тРНК, где все тРНК имеют общую нуклеотидную последовательность -ССА.

Энергия, заключённая в макроэргической сложноэфирной связи аминоацил-тPHK, впоследствии используется на образование пептидной связи в ходе синтеза белка.

Пирофосфат, выделяющийся в ходе этой реакции, гидролитически расщепляется с образованием двух молекул ортофосфата и выделением энергии, что делает реакцию активации аминокислот необратимой.

Чрезвычайно высокая специфичность аа-тРНК синтетаз в связывании аминокислоты с соответствующими тРНК лежит в основе точности трансляции генетической информации. В активном центре этих ферментов есть 4 специфических участка для узнавания: аминокислоты, тРНК, АТФ и четвёртый — для присоединения молекулы Н20, которая участвует в гидролизе неправильных аминоациладенилатов. За счёт существования в активном центре этих ферментов корректирующего механизма, обеспечивающего немедленное удаление ошибочно присоединённого аминокислотного остатка, достигается поразительно высокая точность работы: на 1300 связанных с тРНК аминокислот встречается только одна ошибка.

Аминокислота, присоединяясь к тРНК, в дальнейшем не определяет специфических свойств аа-тРНК, так как её структуру не узнаёт ни рибосома, ни мРНК. Участие в синтезе белка зависит только от структуры тРНК, а точнее, от комплиментарного взаимодействия антикодона аминоацил-тРНК с кодоном мРНК.

Антикодон расположен в центральной (антикодоновой) петле тРНК. Узнавание тРНК аа-тРНК синтетазами не всегда происходит по антикодоновой петле. Активный центр некоторых ферментов обнаруживает комплиментарное соответствие другим участкам пространственной структуры тРНК.


Рекомендуем к прочтению:

Венера
Это вторая от Солнца и ближайшая к Земле планета – самая яркая «звезда» на нашем небе; порой она видна даже днем. Венера во многом похожа на Землю: ее размер и плотность лишь на 5% меньше, чем у Земли; вероятно, и недра Венеры похожи на з ...

Регуляция всасывания
Она осуществляется за счет изменений процессов кровотока через слизистую кишечни­ка, желудка, лимфотока, энергетики, а также за счет синтеза «транспортеров» (насосов и специфических переносчиков). Кровоток в чревной области во многом зав ...

Особенности эволюции живых организмов на разных уровнях развития
Особенности эволюции на клеточном уровне Рассмотрим подробнее особенности эволюции на клеточном уровне организации жизни. Наибольшее различие существует не между растениями, грибами и животными, а между организмами, обладающими ядром (эу ...