Аминоацил –тРНК синтетазы

Биология » Биосинтез белка и его регуляция » Аминоацил –тРНК синтетазы

В цитозоле клеток 20 различных аминокислот присоединяются a-карбоксильной группой к 3¢-гидрофильному акцепторному концу соответствующих тРНК с образованием сложноэфирной связи. Эти реакции катализирует семейство ферментов, носящее название аминоацил –тРНК синтетаз. Каждый член этого семейства узнает только одну определенную аминокислоту и те тРНК, которые способны связываться с этой аминокислотой. Из этого следует, что в группу тРНК синтетаз входит 20 различных ферментов. Они осуществляют активацию аминокислот в 2 стадии: на первой стадии аминокислота присоединяется к ферменту и реагирует с АТФ с образованием богатого энергией промежуточного соединения –аминоацил АМФ. На второй стадии аминоацильный остаток аминоациладенилата, оставаясь связанным с ферментом, взаимодействует с молекулой соответствующей тРНК с образованием аминоацил тРНК.

Для каждой аминокислоты существует свой фермент — своя аминоацил тРНК синтетаза: для глутамата — глутамил-тРНК синтетаза, гистидина — гистидил-тРНК синтетаза и т.д.

Аминокислоты присоединяются к 3'- или 2'-ОН группам рибозы на З'-конце тРНК, где все тРНК имеют общую нуклеотидную последовательность -ССА.

Энергия, заключённая в макроэргической сложноэфирной связи аминоацил-тPHK, впоследствии используется на образование пептидной связи в ходе синтеза белка.

Пирофосфат, выделяющийся в ходе этой реакции, гидролитически расщепляется с образованием двух молекул ортофосфата и выделением энергии, что делает реакцию активации аминокислот необратимой.

Чрезвычайно высокая специфичность аа-тРНК синтетаз в связывании аминокислоты с соответствующими тРНК лежит в основе точности трансляции генетической информации. В активном центре этих ферментов есть 4 специфических участка для узнавания: аминокислоты, тРНК, АТФ и четвёртый — для присоединения молекулы Н20, которая участвует в гидролизе неправильных аминоациладенилатов. За счёт существования в активном центре этих ферментов корректирующего механизма, обеспечивающего немедленное удаление ошибочно присоединённого аминокислотного остатка, достигается поразительно высокая точность работы: на 1300 связанных с тРНК аминокислот встречается только одна ошибка.

Аминокислота, присоединяясь к тРНК, в дальнейшем не определяет специфических свойств аа-тРНК, так как её структуру не узнаёт ни рибосома, ни мРНК. Участие в синтезе белка зависит только от структуры тРНК, а точнее, от комплиментарного взаимодействия антикодона аминоацил-тРНК с кодоном мРНК.

Антикодон расположен в центральной (антикодоновой) петле тРНК. Узнавание тРНК аа-тРНК синтетазами не всегда происходит по антикодоновой петле. Активный центр некоторых ферментов обнаруживает комплиментарное соответствие другим участкам пространственной структуры тРНК.


Рекомендуем к прочтению:

Топография мембранных белков
Мембранные белки встроены в бислой асимметрично, и эта асимметрия регулируется кинетическими факторами. Энергия активации для такой переориентации белка в мембране, когда полярные и заряженные остатки, обычно находящиеся на поверхности, х ...

Краткая историческая справка изучения протеолитических ферментов нервной ткани
Прогресс в изучении протеолитических ферментов мозга, а также других органов и тканей, наметившийся в последние годы, обусловлен тем, что на смену традиционным представлениям о роли пептидгидролаз, как внутриклеточной системе деградации б ...

История развития и предмет изучения анатомии
Наука о форме и строении отдельных органов, систем и организма в целом; часть морфологии (см. Морфология животных, Морфология растений). Различают А. животных (зоотомию), из которой выделяют А. человека (антропотомию), чаще применяя к ней ...