Биохимические основы быстроты (скорости) как качества двигательной деятельности.

Биология » Основы биохимии » Биохимические основы быстроты (скорости) как качества двигательной деятельности.

Двигательная деятельность обеспечивается с помощью миофибрилл – органелл клетки, отвечающих за сокращение. Основными компонентами миофибриллы являются мышечные нити. Последние бывают 2-х типов: толстые нити имеют диаметр 15 нм и содержат в основном нитевидный белок миозин, а тонкие имеют 7 нм в диаметре и состоят из актина, тропомиозина и тропонина [1]. http://www.panelkomplekt.ru/ стеновые сэндвич панели в уфе купить стеновую.

Миозин построен из двух больших и четырех малых полипептидных цепей. Каждая большая цепь состоит из двух частей: вытянутого "хвоста", имеющего a-спиральную конформацию, и глобулярной "головки". Хвосты обеих больших нитей заплетены друг вокруг друга, образуя сверхскрученную структуру длиной 140 нм. Глобулярная головка каждой большой цепи находится в комплексе с двумя малыми цепями; весь комплекс также является глобулярным. Таким образом, молекула миозина имеет две глобулярные головки и один фибриллярный двухцепочечный хвост.

Актин находится в миофибриллах в форме F-актина (F-фибриллярный). F-актин – это полимер, а мономерные единицы, из которых он построен, называются G-актином (G-глобулярный). По своей структуре F-актин похож на две нитки бус, в которых бусинками служат молекулы G-актина; нитки закручены друг вокруг друга в спиральную структуру с шагом 36-38 нм.

Молекула тропомиозина представляет собой тяж длиной 40 нм, образованный двумя переплетающимися a-спиральными полипептидными цепями. Тропомиозин связан с F-актином. Каждая молекула тропомиозина охватывает семь G-актиновых глобул, причем соседние его молекулы немного перекрываются между собой, так что образуется непрерывная тропомиозиновая цепь, идущая вдоль F-актинового волокна. Поскольку F-актин состоит из двух ниток, с ним связаны и две тропомиозиновые цепочки.

Тропонин является комплексом трех белков: тропонина I, тропонина T и тропонина С. Он имеет в целом более или менее глобулярную форму и располагается на F-актине через правильные промежутки, равные примерно 38 нм.

Обеспечение сокращения энергией осуществляет АТФ. Глобулярные головки миозина связывают АТФ и быстро гидролизуют его, но не так легко освобождают продукты гидролиза – АДФ и Фн. F-актин, который связывается с миозином, образуя комплекс, называемый актомиозином, ускоряет отсоединение АДФ и Фн от миозиновых головок. Освободившиеся АТФ-связывающие участки актомиозинового комплекса могут связать новые молекулы АТФ, но, как только это происходит, индуцируется диссоциация актомиозина на актин и миозин. Такой цикл может повторяться многократно – в присутствии достаточного количества АТФ. Описанное взаимодействие актина и миозина лежит в основе молекулярного механизма сокращения.

Процесс сокращения включает в себя цикл наклона головок миозина, состоящий из 4-х стадий [1]:

1. Миозин в толстых нитях содержит связанные АДФ и Фн, но не связан с актином тонких нитей.

2. При поступлении сигнала к сокращению глобулярные миозиновые головки со связанными АДФ и Фн прикрепляются к актину (образуется актомиозин).

3. Образование актомиозина ускоряет освобождение АДФ и Фн, что сопровождается наклоном головок миозина; при наклоне головки происходит скольжение все еще прикрепленной к ней тонкой актиновой нити вдоль толстой, что приводит к укорочению саркомера.

4. АТФ связывается с миозиновыми головками в актомиозине, и это приводит к отсоединению актина от миозина, после чего гидролиз АТФ миозином возвращает систему к первой фазе цикла.

Регуляция быстроты сокращения опосредуется ионами кальция. При низких концентрациях Са2+ тропонин и тропомиозин препятствуют взаимодействию актина с миозином [1]. Когда приходит нервный импульс и происходит деполяризация мембраны клеток, внутриклеточный уровень Са2+ повышается, это вызывает Са2+-зависимое изменение конформации тропонина, которое передается тропомиозину, и в результате тропомиозин меняет свое положение на актиновой нити так, что ее связывающие участки становятся доступными для головок миозина.


Рекомендуем к прочтению:

Гликолитический путь ресинтеза АТФ
Этот путь ресинтеза, так же как и креатинфосфатный, относится к анаэробным способам образования АТФ. Источником энергии, необходимой для ресинтеза АТФ, является мышечный гликоген, концентрация которого в саркоплазме колеблется в пределах ...

Подготовка питательной среды
Среды для дрожжей и грибов Для выращивания дрожжей, при выполнении эксперимента мы использовали следующие виды питательных сред. Среда Сабуро. Основой этой среды является дрожжевая вода. На 1 л водопроводной (недистиллированной) воды бе ...

Особенности эволюции живых организмов на разных уровнях развития
Особенности эволюции на клеточном уровне Рассмотрим подробнее особенности эволюции на клеточном уровне организации жизни. Наибольшее различие существует не между растениями, грибами и животными, а между организмами, обладающими ядром (эу ...