Классификация белков

Биология » Обмен веществ и энергии » Классификация белков

Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами ). Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков. Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией — ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. В этом качестве белки участвуют во всех процессах синтеза и распада различных соединении в ходе обмена веществ, в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, регуляции развития и дифференцировки клеток. Транспортные белки обладают способностью избирательно связывать жирные кислоты, гормоны и другие органические и неорганические соединения и ионы, а затем переносить их с током крови и лимфы в нужное место (например, гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких ко всем клеткам организма). Транспортные белки осуществляют также активный транспорт через биологические мембраны ионов, липидов, сахаров и аминокислот. Структурные белки выполняют опорную или защитную функцию; они участвуют в формировании клеточного скелета. Наиболее распространены среди них коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и перьев, эластин клеток сосудов и многие другие. В комплексе с липидами они являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран. Ряд белков выполняет защитную функцию. Например, иммуноглобулины (антитела) позвоночных, обладая способностью связывать чужеродные патогенные микроорганизмы и вещества, нейтрализуют их болезнетворное воздействие на организм, препятствует размножению раковых клеток. Фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови. Многие вещества белковой природы, выделяемые бактериями, а также компоненты ядов змей и некоторых беспозвоночных относятся к числу токсинов. Некоторые белки (регуляторные) участвуют в регуляции физиологической активности организма в целом, отдельных органов, клеток или процессов. Они контролируют транскрипцию генов и синтез белка; к их числу относятся пептидно-белковые гормоны, секретируемые эндокринными железами. Запасные белки семян обеспечивают питательными веществами начальные этапы развития зародыша. К ним относят также казеин молока, альбумин яичного белка (овальбумин) и многие другие. Благодаря белкам мышечные клетки приобретают способность сокращаться и в конечном итоге обеспечивать движения организма. Примером таких сократительных белков могут служить актин и миозин скелетных мышц, а также тубулин, являющиеся компонентом ресничек и жгутиков одноклеточных организмов; они же обеспечивают расхождение хромосом при делении клеток. Белки-рецепторы являются мишенью действия гормонов и других биологически активных соединений. С их помощью клеткой воспринимается информация о состоянии внешней среды. Они играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения тоже происходит при участии белков биоэнергетической системы (например, зрительного пигмента родопсина, цитохромов дыхательной цепи; см. Биоэнергетика). Существует также множество белков с другими, порой довольно необычными функциями (например, в плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся белки, обладающие свойствами антифриза).

Наиболее сложными биополимерами являются белки. Их макромолекулы состоят из мономеров, которыми являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет две функциональные группы: карбоксильную и аминогруппу. Все разнообразие белков создается в результате различных сочетаний 20 аминокислот.

В результате соединения нескольких белковых макромолекул, обладающих третичной структурой, в сложный комплекс формируется четвертичная структура белка. Примером таких сложных белков является гемоглобин, состоящий из четырех макромолекул.


Рекомендуем к прочтению:

Выводы
В исследованиях на людях выявлены значительные половые различия в реакциях ССС на стрессорные воздействия. У девушек, несмотря на повышенные в ряде опытов значения частоты сердечных сокращений, показатели артериального давления никогда не ...

Изменчивость вирусов при пассажах Изменчивость вирусов при пассажах на животных.
Основоположником этого метода изменения наследственности вирусов был Пастер (1882 год), впервые получивший живую антирабическую вакцину путем серийных пассажей через мозг кролика дикого (вирулентного) штамма вируса бешенства. Было продемо ...

Характеристика пространственной структуры и плотности поселений
Для выяснения характера распределения, численности, суточной и сезонной активности проведены учеты ящериц по общепринятым методикам на трансектах, постоянных площадках, а также во время разовых экскурсий. Размер учетных площадок составил ...