Введение в предмет и задачи физиологии растений.Страница 5
Основа ферментативного катализа - это принцип "ключа и замка
", когда фермент совершенно точно узнает молекулу субстрата и катализирует соответствующую биохимическую реакцию. Этот принцип сформулирован в 1894 году Фишером
.
Механизм действия фермента состоит в образовании комплекса ES между ферментом и субстратом, после чего из субстрата образуется продукт ЕР, который затем распадается на фермент и продукт. Субстрат связывается активным центром фермента, который часто является простетической группой или коферментом. В ряде случаев в ферменте помимо основного активного центра имеются еще дополнительные активные центры, которые называются аллостерическими.
Ферменты, имеющие основной и аллостерические активные центры, называют аллостерическими
Аллостерический фермент характеризуется тем, что его активация происходит не за счет активного центра, а за счет присоединения активатора или ингибитора к другому участку молекулы фермента, где при этом образуется аллостерический активный центр. В отличие от обычных активаторов и ингибиторов основных активных центров, активаторы и ингибиторы аллостерических центров называются эффекторами.
Осуществление ферментативного катализа (начало реакции и ее скорость) зависит от:
количества или активности фермента,
концентрации субстрата,
рН и состава раствора,
температуры,
присутствия активаторов или ингибиторов фермента.
Роль кофермента в осуществлении действия фермента является определяющей, так как он часто выступает активатором активного центра фермента. Это было доказано японским биохимиком Вангом
на примере действия каталазы. Каталаза - это фермент, расщепляющий перекись водорода. В состав каталазы входит гем (ион железа в составе порфиринового кольца), который является коферментом и соединяется с апоферментом (белковой молекулой). Оказалось, что чистый раствор перекиси водорода сохраняется длительное время без разложения. Если в раствор добавить соль железа, образующую ионы железа, то 1 ион железа катализирует расщепление 1 молекулы перекиси за 30 минут. При добавлении в раствор гемогруппы (без белка) скорость разложения перекиси возрастает в 150 раз - за 1 минуту разлагается 5 молекул перекиси. При внесении в раствор фермента каталазы, то есть белковой молекулы, содержащей кофермент, скорость реакции уже возрастает в 150 млн. раз, так как за 1 минуту расщепляется 5 млн. молекул перекиси. Добавление же в раствор чистой белковой части фермента (апофермента) разложения перекиси водорода не вызывало вообще.
В любой живой клетке, в том числе и в растительной, ферменты бывают двух категорий:
конститутивные
или обязательные,
адаптивныеили индуцированные, то есть образующиеся под влиянием условий внешней среды в ответ на воздействие ее факторов.
Если из окружающий среды в клетку поступают какие-либо факторы, разрушающие конститутивные ферментативные системы и их синтез, а, следовательно, и биохимические реакции, которые катализировались с их помощью прекращаются, то такие ферменты называют репрессированными.
Функционально одни и те же ферменты, которые образуются у разных особей, могут иметь определенные отличия в своих физико-химических свойствах. Такие ферменты называют изоферментами
. Ферментов с множественностью молекулярных форм (изоферментов) известно около 50. Способность к образованию изоферментов является частью механизма приспособления организма к условиям внешней среды.
Кинетика ферментативного катализа.
Кинетика ферментативного катализа - это понятие о скорости ферментативной реакции и факторах, влияющих на этот показатель.
Единицейактивности любого фермента называется то его количество, которое при данных условиях катализирует превращение одного микромоля субстрата за 1 минуту.
Концентрациюфермента в растворе выражают в единицах активности на 1 мл раствора.
Удельная активность
фермента определяется в единицах активности фермента на 1 мг белка (моль/мин. *мг), а молекулярная активность
соответствует количеству единиц в одном микромоле фермента, т.е. количеству молекул субстрата, которые превращаются за 1 минуту одной молекулой фермента.
Единицей измерения скорости ферментативной реакции
является катал
- т.е. такое количество фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата в продукт за 1 секунду.
Рекомендуем к прочтению:
Половая структура поселений
По имеющимся полевым наблюдениям, охватывающим период со второй половины апреля до второй половины сентября, соотношение полов оказывается несколько различным в разные сезоны (таблица 1.2.1). В апреле обычно встречается больше самцов, чем ...
Семейство Шиншилловые (Chinchillidae)
Сравнительно крупные грызуны (масса до 7 кг.) с большими ушами и глазами, прекрасным густым мехом и пушистым хвостом. Распространены в Южной Америке. Род вискачей горных (Lagidium) обитает в сухих скалистых горных районах Перу, Боливии, Ч ...
Всасывание
Всасывание нутриентов, т. е. питательных веществ является конечной целью процесса пищеварения. Этот процесс осуществляется на всем протяжении ЖКТ — от ротовой полости до толстого кишечника, но его интенсивность различна: в ротовой полост ...