Функциональные и молекулярные резервы организма
Страница 4

Биология » Функциональные и молекулярные резервы организма

Активность фермента зависит прежде всего от количества субстрата, т. е. вещества, подлежащего химическому превращению в процессе реакции. Всякая ферментативная реакция протекает по уравнению Ц + С = ФС = Ц -f-+ Р, где Ц — фермент, С — субстрат, ФС — фермент-субстратный комплекс, Р — продукт реакции. Началом реакции является образование этого комплекса (ФС) — присоединение субстрата к активному центру фермента. Затем внутри этого комплекса происходит химическое превращение субстрата в продукт реакции (например, расщепление его на два новых вещества), и комплекс распадается с освобождением продукта реакции и фермента, готового к взаимодействию с новой молекулой субстрата. Естественно, чем больше субстрата, тем полнее насыщены им молекулы фермента и тем большим будет эффект реакции. При полном насыщении всех имеющихся молекул фермента скорость реакции максимальна. Но еще большее увеличение концентрации субстрата может препятствовать расщеплению комплекса ряда ферментов с их субстратами и тем снижать скорость ферментативной реакции. Это явление получило название субстратного угнетения (ингибирования) активности ферментов. http://www.bah.ru/ интернет магазин салютов и фейерверков.

Активность ферментов зависит также от температуры и реакции среды. У каждого фермента определенный температурный оптимум, при котором скорость реакции наивысшая. Для большинства ферментов животного организма термический оптимум лежит в области температуры тела: 35—40 °С. Но для ферментов тканей, соприкасающихся с внешней средой (кожа, дыхательные пути, легкие, слизистые оболочки пищеварительного тракта) он более широк, чем для ферментов внутренних органов, и расположен в области более значительного температурного диапазона. Это одно из проявлений приспособления организма к условиям среды. Так, у птиц, температура тела которых выше (40—41°С), чем у млекопитающих (36 —37 °С), более высокие и термические оптимумы ферментов.

При увеличении температуры выше 45—50 0C ферменты становятся неактивными вследствие денатурации их молекул. При глубоком охлаждении (от —20 до —40°С) они тоже теряют активность, но обратимо. Даже после охлаждения до —196 0C ферменты при оптимальной температуре снова проявляют свою активность в полной мере. Значит, высокие температуры вызывают необратимую, а низкие — обратимую денатурацию молекул ферментов.

Оптимум реакции среды для разных ферментов варьирует в весьма широких пределах. Реакция среды зависит от соотношения в ней кислых ионов водорода (H+) и щелочных ионов гидроксила (ОН~). Концентрации этих ионов — величины сопряженные: увеличение концентрации H+ влечет за собой снижение концентрации OH-, и наоборот. Реакция среды измеряется водородным показателем рН от 1 до 14. При нейтральной реакции, когда концентрации H+ и OH- одинаковы, он равен 7, при повышении концентрации H+ — ниже 7 (кислая реакция), а при увеличении концентрации OH- — больше 7 (щелочная реакция). Есть ферменты, оптимум активности которых лежит при кислой реакции. Например, оптимум активности пепсина — фермента желудочного сока, расщепляющего белки, при рН 2. Есть ферменты с нейтральным или щелочным оптимумом. Так, оптимум амилазы — фермента, расщепляющего крахмал, при рН 7, а щелочной фосфатазы печени — при рН 10. Для большинства тканевых ферментов оптимум их рН находится в слабощелочной (рН между 7 и 8) или в нейтральной (рН 7) реакции, но некоторые тканевые ферменты (например, кислые гидролазы лизосом) имеют оптимум при кислой реакции среды.

Биологический смысл нахождения оптимума рН тканевых ферментов не в нейтральной, а в слегка кислой или слегка щелочной среде, в том, что при функциональной активности клетки реакция ее внутренней среды может сдвигаться в ту или другую сторону (чаще в кислую) — и тогда активность ферментов ее против состояния покоя возрастает. На активность ферментов могут влиять и различные активаторы, например ионы металлов: Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Mn2+ и др., а также Cl-.

Особый интерес представляет аллостерическая активация. Установлено, что ряд ферментов наряду с активным каталитическим центром — участком молекулы, присоединяющим субстрат, имеет еще один центр, способный взаимодействовать с каким-либо другим веществом, отличающимся по своему строению от субстрата, но способствующим такому изменению третичной структуры ферментного белка, какое сопровождается смещением взаиморасположения атомных групп активного центра, приводящим к активации фермента. Такие ферменты получили название аллостерических (от греческих слов Ьллпт — другой, иной и уфЭсепт — пространство), связываемое вещество — аллостерического эффектора, а место связывания — аллостерического центра. В качестве эффекторов могут выступать многие вещества, содержащиеся в клетке или приносимые к ней кровью: АМФ, глюкозо-6-фосфат, различные продукты обмена веществ, гормоны и пр.

Активность ферментов регулируется не только путем ее повышения, но и угнетения (ингибирования) от сравнительно небольшого до полного. Вещества, при посредстве которых это осуществляется, называются ингибиторами. Ингибирование может быть обратимым и необратимым. Естественные ингибиторы (И), содержащиеся в организме, действуют, как правило, обратимо, т. е. способны не только присоединяться к ферменту (Ф); но и снова отщепляться от него: Ц + И ^ ФИ. Как правило, необратимо действующие ингибиторы — различные яды, используемые в опытах с изучением структуры и действия ферментов.

Страницы: 1 2 3 4 5


Рекомендуем к прочтению:

Мозжечок, строение
Мозжечок представляет собой отдел мозга, расположенный позади полушарий большого мозга над продолговатым мозгом и мостом. Анатомически в мозжечке выделяют среднюю часть -червь и два полушария. С помощью трех пар ножек(нижних средних верхн ...

Панорама современного естествознания, основные критерии научности естественных и гуманитарных дисциплин.
Рассмотрим ключевые, концептуальные положения, сгруппировав их в три больших класса, сообразно масштабу объектов и рассматриваемых процессов: микро-, макро- и мега-. 1. Микрофизика. Основными предметами этого раздела естествознания явля ...

Получение плазмид
Наиболее распространенным методом генной инженерии является метод получения рекомбинантных, то естьсодержащих чужеродный ген, плазмид. Каждая бактерия помимо основной, не покидающей клетку молекулы ДНК (5-6 млн. пар нуклеотидов), может с ...